你觉得朊病毒会成为中心法则进行补充的契机吗?
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并不会，Prion并不应该译为朊病毒，而应该译为朊蛋白。事实上Prion的发现也并没有对中心法则造成任何影响。
Prion的致病机理为蛋白质的misfolding。也就是说，无论是正常的Prion还是misfolding的Prion，他都只是一种化合物，而不是一个生物，他并不能复制自己！
正常的和不正常的区别就是分子中某些特定键的角度不同，也就是分子的构象不同。事实上这两种蛋白质分子的一级结构，也就是氨基酸序列是完全一样的，也就是说，致病的misfolding的Prion中的大多数也是由染病者自己的基因序列用自己的细胞器表达出来的。
但是这里面似乎存在一个自催化的效应，也就是只要有少量的misfolding的Prion进入体内即可以催化体内本身存在的和未来表达出来的正常的Prion发生构象变化，变成与其一样的非正常的构象，而这种构象是没有生理功能的，从而导致海绵状脑病及其症状。
总结一下，可以简单理解为其就是一个有毒的化合物而已。
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1982 年美国神经生物学家Prusiner 和他的同事利用生化手段从感染羊瘙痒病的金黄地鼠中纯化出此类感染因子，并分别经过核酸酶和蛋白酶消化、紫外线以及其他化学试剂的处理，认为羊瘙痒病的感染因子可能是一种不含有核酸的蛋白质，并取名为朊病毒蛋白(Prion Protein), 简称PrP 。他本人也因为在prion 研究工作上的卓越贡献获得了1997 年诺贝尔生理医学奖。
朊病毒本身不能繁殖，它是通过胁迫PrPC畸变进行自我复制的。这与患病动物脑中Pr PSc不断积累,而PrP mRNA 浓度保持不变的结果一致。PrPSc
的复制途径大致是由一个PrPSc分子击中一个PrPC分子，PrPC在PrPSc的胁迫下结构发生转化，形成PrPSc二聚体；接着2个PrPSc分子再分别击中2个PrPC产生4个PrPSc分子。如此循环，当PrPSc累积到一定浓度后就会损害神经元。
研究发现，在患病动物的脑样品中存在大量可传染的错误折叠蛋白，其氨基酸序列颇似PrPC，可能是PrPC发生错误折叠而变为PrPSc。Prusiner 证实, PrPC呈α-螺旋的部分肽链在PrPSc的类似区域中为β-折叠结构。现有两种假说认为PrPC向PrPSc的转化实质是α-螺旋向β-折叠的构象迁移。
